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La rapidez de migración, v, de un ion en un campo eléctrico es una función de la 

longitud L de la columna:

 

  

neta

E 



neta 

V

L

 (21.10)

en la que E es la intensidad del campo eléctrico (V/cm). El tiempo de llegada al detector, 

t

D

, es igual a la distancia, l

D

, al detector dividida entre la velocidad:

 

t

D

 

l

D

 

l

D

L



neta

V

 (21.11)

Si el detector está al final del capilar, entonces t

D

 

L

2

/(



neta

V). Entonces, para que las se-

paraciones sean rápidas, se debe aplicar un alto voltaje a través de una columna corta. La 

velocidad de migración está influida por la temperatura, a través del término de viscosidad 

en la ecuación 21.8, y la solución reguladora es menos viscosa a mayores temperaturas.

Se puede determinar el flujo electroosmótico usando una molécula marcadora neutra, 

como de metanol, acetona o benceno, con el tiempo que tarda en llegar al detector y al 

campo eléctrico:

 



eo

 

1

Et

D

 (21.12)

Entonces, a partir de la ecuación 21.7, se puede calcular la movilidad electroforética de 

un ion. El flujo electroosmótico está influido por el potencial zeta, que a su vez se deter-

mina principalmente por el pH.

El poder de separación y la sensibilidad de la electroforesis capilar se aprecian en la 

figura 21.23. Se separó una mezcla de 18 aminoácidos en 30 minutos, en cantidades que 

variaban de 2 a 7 attomoles. Los aminoácidos se combinaron con isotiocianato de fluores-

ceína para formar derivados fluorescentes, y se empleó un sistema fluorométrico de detec-

ción. Los límites de detección bajaron hasta 10

20

 mol en 1 nL, que corresponde a 10

11

 

M ¡y a 6 000 moléculas!

SEPARACIÓN DE IONES PEQUEÑOS POR ELECTROFORESIS CAPILAR

La electroforesis capilar ha llegado a ser una alternativa atractiva de la cromatografía iónica 

y la espectrometría de absorción atómica para medir iones inorgánicos por su capacidad 

para varios iones, alta velocidad, alta resolución y sensibilidad, y por su costo relativamente 

bajo. Debido a que su movilidad electroforética es relativamente alta, los tiempos de aná-

lisis se pueden acortar para iones pequeños haciendo que se muevan de modo electroforé-

Para la proteína:

N 

(2 

 10

8

 m

2

 V

1

)(30 000 V)

2(3 

 10

11

 m

2

 s

1

)

 

 10 000 000 platos

El número de platos para la proteína es más de 30 veces mayor. En general, en la práctica 

no se puede llegar a esa cantidad de platos por otras causas de ensanchamiento de zona: 

la muestra inyectada tiene un ancho finito, hay algo de calentamiento en el capilar, el 

detector tiene cierto volumen muerto, etc. De manera sistemática se pueden alcanzar 

100 000 platos o más, y en algunas ocasiones del orden de un millón.

21.7 ELECTROFORESIS 

CAPILAR

 

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