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22.2 ENZIMAS 

CATALIZADORAS

 

647

La dependencia entre la rapidez de una reacción catalizada por enzima y la concen-

tración del sustrato se ilustra en la figura 22.2. Una enzima se caracteriza por la cantidad 

de moléculas de sustrato que puede complejar por unidad de tiempo para convertirlas en 

producto; se trata éste del número de transferencia. Mientras la concentración del sustrato 

sea lo suficientemente pequeña con respecto a la de la enzima como para no rebasar su 

número de transferencia, la rapidez de reacción será directamente proporcional a la con-

centración del sustrato; es decir, es de primer orden con respecto al sustrato (ecuación 

22.13). Si se mantiene constante la concentración de la enzima, la reacción total es de 

primer orden y directamente proporcional a la concentración del sustrato (k[E] 

 constante 

en la ecuación 22.13). Esto es lo que sirve como base para la determinación del sustrato.

1

 

Sin embargo, si la cantidad de sustrato es mayor que el número de transferencia para la 

cantidad de enzima presente, la enzima se satura con respecto a la cantidad de moléculas 

que puede complejar (se satura con respecto al sustrato), y la rapidez de reacción alcanza 

un valor máximo. En este punto la reacción se vuelve independiente de posteriores aumen-

tos en la concentración del sustrato; es decir, la reacción se vuelve de seudoorden cero si 

la concentración de la enzima es constante (véase figura 22.2); en la ecuación 22.13, [ES] 

se vuelve constante y 

 constante.

Cuando la enzima se satura con respecto al sustrato, la reacción total es de primer 

orden respecto de la concentración de la enzima (k[S] 

 constante, en la ecuación 22.13). 

Esto se vuelve la base para la determinación de las enzimas, porque existirá una relación 

lineal entre la rapidez de reacción y la concentración de la enzima. Sin embargo, como el 

sustrato se consume en la reacción, debe mantenerse en una concentración suficientemente 

alta para que la reacción siga siendo de orden cero con respecto al sustrato durante el 

tiempo de reacción (es decir, que la enzima permanezca saturada). Al final, a altas con-

centraciones de enzima no habrá suficiente sustrato disponible y el resultado será una 

gráfica parecida a la de la figura 22.2.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

La rapidez de una reacción enzimática depende de varios factores, como temperatura, pH, 

fuerza iónica, etc. La rapidez de la reacción aumenta al elevarse la temperatura hasta de-

terminado punto. Arriba de cierta temperatura decrece la actividad de la enzima, porque 

al tratarse una proteína, se desnaturaliza; es decir, se destruye la estructura terciaria de la 

enzima al romperse los enlaces de hidrógeno. La naturaleza estérica de una enzima es 

crítica para su mecanismo catalítico. La mayor parte de las enzimas animales se desnatu-

ralizan a temperaturas mayores de 40

C, aproximadamente.

Como en otras reacciones catalíticas, los cambios de temperatura del orden de 1 o 

2

C pueden causar cambios hasta de 10 a 20% en la rapidez de reacción, bajo condiciones 

[Sustrato]

Primer orden

Orden cero

Rapidez 

R

Figura 22.2. 

Dependencia entre la rapidez de 

una reacción catalizada por una enzima y la 

concentración del sustrato. Cuando la concentra-

ción es alta, la enzima se satura con sustrato, y 

la rapidez de reacción llega a ser máxima y 

constante porque [ES] se vuelve constante 

(ecuación 22.13).

Cuando la enzima se satura de 

sustrato, la rapidez de reacción 

es proporcional a la concentra-

ción de la enzima.

Arriba de la temperatura óptima, 

la enzima se desnaturaliza. Por 

ejemplo, cuando se cocina un 

huevo, su proteína se desnatura-

liza.

1

Los sustratos no necesitan determinarse a partir de la velocidad de reacción. Más bien se puede dejar que la reac-

ción proceda hasta que el sustrato quede totalmente convertido en producto. Previamente se mide la concentración 

del producto (testigo) y también después de la reacción. Cada uno de estos métodos se describe con detalle más 

adelante, en la determinación de enzimas y de sustratos de enzima.

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