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CAPÍTULO 22 

MÉTODOS CINÉTICOS DE ANÁLISIS

de laboratorio. Por eso es importante controlar la temperatura durante las mediciones de 

reacciones enzimáticas.

Las enzimas se deben guardar a 5

C o menos, porque terminan por desactivarse 

después de cierto tiempo, aun a temperaturas moderadas. Algunas enzimas pierden su 

actividad cuando se congelan.

La rapidez de reacción será máxima a cierto pH, debido a complejos equilibrios 

ácido-base, como la disociación ácida entre el sustrato, el complejo activado y los produc-

tos. Además, la rapidez máxima puede depender de la fuerza iónica y del tipo de solución 

amortiguadora que se use. Por ejemplo, la rapidez de la oxidación aeróbica de la glucosa 

en presencia de la enzima glucosa oxidasa es máxima en un amortiguador de acetatos a 

pH 5.1, pero en un amortiguador de fosfatos con el mismo pH, desciende.

La actividad de una preparación enzimática puede variar de una fuente a otra debido 

a que por lo regular no se purifican hasta un 100% de pureza; es decir, el porcentaje de 

la enzima varía de una preparación a otra. La actividad de una preparación dada se expresa 

en  unidades internacionales (U.I.). La Unión Internacional de Bioquímica define la 

unidad internacional como “la cantidad que cataliza la transformación de un micromol 

de sustrato por minuto bajo condiciones definidas”. Entre las condiciones definidas están 

la temperatura y el pH. Por ejemplo, cierta preparación comercial de glucosa oxidasa 

puede tener una actividad de 30 unidades por miligramo. Entonces, para la determinación 

de un sustrato, se toma cierto número de unidades enzimáticas. La actividad específica 

consiste en las unidades enzimáticas por miligramo de proteína. La actividad molecu-

lar se define como las unidades por molécula de enzima, es decir, es el número de mo-

léculas de sustrato transformadas por minuto y por molécula de enzima. La concentración 

de una enzima en solución debe expresarse en unidades internacionales por mililitro o 

por litro.

INHIBIDORES Y ACTIVADORES  DE  ENZIMAS

Aunque las enzimas sólo catalizan ciertas reacciones o ciertos tipos de reacción, están 

sujetas a interferencias. Cuando se forma el complejo activado, el sustrato se adsorbe en 

un sitio activo en la enzima. Otras sustancias de tamaño y forma similares pueden quedar 

adsorbidas en el sitio activo. Aunque se adsorben no sufren transformación alguna. Sin 

embargo, sí compiten con el sustrato para llegar a los sitios activos, y hacen descender 

la rapidez de la reacción catalizada. A eso se le llama inhibición competitiva. Por ejem-

plo, la enzima succínica deshidrogenasa cataliza en forma específica la deshidrogenación 

del ácido succínico para formar ácido fumárico. Sin embargo, otros compuestos parecidos 

al ácido succínico pueden inhibir de manera competitiva la reacción. Entre los ejemplos 

están otros ácidos dipróticos, como el malónico y el oxálico. Se puede reducir la inhibi-

ción competitiva aumentando la concentración del sustrato en relación con la del que 

interfiere para que la mayor parte de las moléculas de la enzima se combinen con el 

sustrato.

Ocurre inhibición no competitiva cuando la inhibición sólo depende de la concen-

tración del inhibidor. Esto suele deberse a la adsorción del inhibidor en un sitio diferente 

al sitio activo pero necesario para la activación. En otras palabras, se forma un derivado 

inactivo de la enzima. Como ejemplos están la reacción de los metales pesados mercurio, 

plata y plomo con los grupos mercapto (¬SH) en la enzima. El grupo mercapto queda 

unido al metal pesado (ESH + Ag



 

→ ESAg + H



), y esta reacción es irreversible. Ésa es 

la causa de que los metales pesados sean venenos: inactivan las enzimas en el orga-

nismo.

Algunas enzimas requieren la presencia de cierto metal para activarse, quizá para 

formar un complejo con las propiedades estequiométricas adecuadas. Toda sustancia que 

se compleje con el ion metálico puede entonces convertirse en un inhibidor. Por ejemplo, 

También las reacciones enzimá-

ticas tienen su pH óptimo.

Las concentraciones enzimáticas 

se suelen expresar en actividad, 

y no en unidades molares.

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