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22.2 ENZIMAS 

CATALIZADORAS

 

651

enlace químico, y 4) especificidad estereoquímica, cuando la enzima actúa sobre un 

isómero estérico u óptico determinado.

Además del sustrato sobre el que actúan, muchas enzimas requieren un segundo 

cosustrato. Éste puede activar muchas enzimas, y es un ejemplo de cofactor o coenzima 

(mencionado antes). Un ejemplo es el dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD



), 

que es un cofactor en muchas reacciones de la deshidrogenasa, donde actúa como aceptor 

de hidrógeno:

  

(22.15)

donde SH

2

 es la forma reducida del sustrato; S es la oxidada (deshidrogenada), y NADH, 

la reducida de NAD



.

NOMENCLATURA DE ENZIMAS

Las enzimas se clasifican por el tipo de reacción y sustrato; es decir, de acuerdo con su 

especificidad de reacción y con su especificidad de sustrato. La mayor parte de los nombres 

de las enzimas terminan en “asa”. Las enzimas se pueden dividir en cuatro grupos de 

acuerdo con la clase de reacción química catalizada: 1) Las que catalizan la adición (hi-

drolasas) o la remoción (hidrasas) de agua; entre las hidrolasas se incluyen esterasas, 

carbohidrasas, nucleasas y desaminasas, en tanto que las hidrasas comprenden enzimas 

como la anhidrasa carbónica y la fumarasa. 2) Las que catalizan la transferencia de elec-

trones (oxidasas y deshidrogenasas). 3) Las que catalizan la transferencia de un sustitu-

yente, como las transaminasas (grupos amino), las transmetilasas (grupos metilo) o las 

transfosforilasas (grupos fosfato). 4) Las que catalizan la rotura o la formación de un 

enlace C¬C (desmolasas). Por ejemplo, la 

-glucosidasa actúa sobre cualquier -glucó-

sido. La velocidad de reacción puede ser para diferentes glucósidos. Sin embargo, más 

generalmente, las enzimas muestran espcificidad absoluta para un sustrato en particular. 

Por tanto, la oxidasa cataliza la oxidación aeróbica (con oxígeno) de la glucosa para formar 

ácido glucónico y peróxido de hidrógeno:

  

(22.16)

En realidad, esta enzima tiene especificidad casi completa hacia la 

-d-glucosa; la 

-d-glucosa reacciona en una proporción de 0.64 relativa a 100 para la forma . En esta 

última forma, todos los hidrógenos ocupan una posición axial y los grupos hidroxilo son 

0

0

2

[S]

1

2

R

R

máx

R

máx

K

m

1

K

m

2

Figura 22.3. 

Relación entre la constante 

de Michaelis, K

m

 

 ([S] a R

máx

/2) y la rapi-

dez de reacción. Curva 1, K

m

 pequeña; 

curva 2, K

m

 grande.

El NAD



 es un cofactor común 

en mediciones de química clí-

nica. Las reacciones se vigilan 

midiendo la concentración de 

NADH.

La glucosa oxidasa se usa para 

determinar glucosa.

SH

2

NAD

S

NADH

H

enzima

Δ

C

6

H

12

O

6

O

2

H

2

O C

6

H

12

O

7

H

2

O

2

glucosa oxidasa

¬¬¬¬¡

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