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CAPÍTULO 22 

MÉTODOS CINÉTICOS DE ANÁLISIS

3. Enzimas que se determinan con frecuencia.  La tabla 22.2 es un resumen de las 

reacciones para determinar la actividad de algunas enzimas que se encuentran con frecuen-

cia en el laboratorio clínico. El piruvato que se forma en la reacción con GPT se acopla 

con NADH en presencia de LDH adicionado para la medición. La CK cataliza la transfe-

rencia de un grupo fosfato del fosfato de creatinina al nucleótido de adenosindifosfato 

(ADP) para producir adenosintrifosfato (ATP). El ATP reacciona con glucosa en presencia 

de la enzima hexocinasa para formar glucosa-6-fosfato, que entonces puede reaccionar con 

NAD en presencia de glucosa-6-fosfodeshidrogenasa. Además, actualmente se determina 

CK por cromatografía de líquidos de alta eficiencia, cromatografía por exclusión de tamaño, 

cromatografía de intercambio iónico o por electroforesis.

La LDH está formada por cinco componentes llamados isozimas o isoenzimas cuya 

relación varía según el tejido de procedencia. Los dos componentes electroforéticamente 

más rápidos se presentan en alto porcentaje en la LDH del músculo cardiaco, y la concen-

tración de éstos se incrementa de preferencia en la sangre después de daño al músculo 

cardiaco. El método de la LDH mide las isozimas totales de la LDH, que en general indi-

can el daño al corazón. Sin embargo, las dos isozimas mencionadas de músculo cardiaco 

catalizan más fácilmente la reducción del 

-cetobutirato que los componentes de origen 

hepático, de movimiento más lento, y se refieren como 

-hidroxibutirato deshidrogenasa 

(HBD) activa. Una HBD elevada puede determinarse con la reacción indicada, y es más 

específica para el infarto al miocardio que la LDH; ésta también permanece elevada durante 

largos periodos después del infarto.

Las  fosfatasas se determinan midiendo el color azul de la timolftaleína en una so-

lución muy alcalina después de un tiempo específico. La elevada alcalinidad detiene las 

reacciones enzimáticas.

Naturalmente, las reacciones enzimáticas se pueden medir con técnicas diferentes 

a la espectrofotometría. Entre las que se han usado están la amperometría, la conductividad, 

la culombimetría y los electrodos selectivos de iones. Ciertas reacciones enzimáticas se 

Con frecuencia se usan reaccio-

nes enzimáticas acopladas en re-

acciones de detección.

Tabla 22.2

Ejemplos de enzimas determinadas con frecuencia en química clínica

Enzima Abreviatura 

Reacción

Transaminasa glutámica 

GPT 

-Cetoglutarato  l-alanina

 

GOT

É 

glutamato 

 piruvato

  pirúvica 

  

Piruvato 

 NADH  H



 

LDH

É 

lactato 

 NAD



Transaminasa glutámica- 

GOT 

-Cetoglutarato  aspartato

 

GOT

É 

glutamato 

 oxaloacetato

  oxaloacética

  

Oxaloacetato 

 NADH  H



 

MDH

É 

malato 

 NAD



Creatinina 

CK 

Fosfato de creatinina 

 ADP

 

CK

É 

creatina 

 ATP

  fosfocinasa

  

ATP 

 glucosa

 

hexocinasa

Δ

 

ADP 

 glucosa-6-fosfato

  

Glucosa 

6-fosfato 

 NAD



 

G-6PDH

¡

 

6-fosfogluconato 

 NADH  H



Lactato deshidrogenasa 

LDH 

l-Lactato 

 NAD



 

LDH

É 

piruvato 

 NADH  H



-Hidroxibutirato HBD 

-Cetobutirato  NADH  H



 

HBD

É 

-hidroxibutirato  NAD



  deshidrogenasa

Fosfatasa alcalina 

 

Timolftaleína monofosfato de Na

 

pH 10.1

¡

 

timolftaleína de Na 

 fosfato

Fosfatasa ácida 

 

Igual que la fosfatasa alcalina, pero a pH 6.0

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